Proteínas: Composición y Estructura

Las proteínas son biomoléculas compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, aunque a veces pueden contener otros elementos como azufre o fósforo.

• Están formadas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.
  • Oligopéptidos: menos de 10 aminoácidos.
  • Polipéptidos: entre 10 y 100 aminoácidos.
  • Proteínas: más de 100 aminoácidos.

---

Aminoácidos: Unidades Básicas de las Proteínas

• Son las unidades básicas que forman las proteínas. Tienen:
  • Un grupo carboxilo (-COOH).
  • Un grupo amino (-NH₂).
  • Un átomo de hidrógeno.
  • Un grupo R variable, que define las características del aminoácido.

Clasificación de los Aminoácidos

Hidrófobos: Radical no polar, se esconden en el interior de proteínas solubles.

Polares: Radicales polares que forman enlaces con el agua.

Básicos: Radicales con carga positiva.

Ácidos: Radicales con carga negativa.

Esenciales: No los produce el cuerpo humano; se obtienen en la dieta (ej., lisina, leucina).

No esenciales: El cuerpo los sintetiza.

Isomería de los Aminoácidos

• Los aminoácidos tienen un carbono asimétrico, que les da dos formas:
  • L (grupo amino a la izquierda) y D (a la derecha).
  • En organismos vivos predomina la forma L.
• Pueden desviar la luz polarizada:
  • Dextrógiro (+): desvían a la derecha.
  • Levógiro (-): desvían a la izquierda.

---

Comportamiento Químico de los Aminoácidos

• Anfóteros: Actúan como ácidos o bases dependiendo del pH.
  • En medio ácido: captan protones y actúan como bases.
  • En medio básico: liberan protones y actúan como ácidos.
• Zwitterión: Forma neutra con cargas positivas y negativas simultáneas.
• Punto isoeléctrico (pI): pH donde el aminoácido tiene carga neta cero.

---

Enlace Peptídico

• Une el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro, liberando agua.
• Es un enlace covalente rígido, que limita la rotación y afecta la estructura de las proteínas.

Las proteínas presentan cuatro niveles estructurales, que se construyen de manera jerárquica.

1. Estructura primaria:

   • Es la secuencia lineal de aminoácidos en una cadena polipeptídica.
   • Define el orden exacto de los aminoácidos y es crucial porque determina cómo se pliega y su función.

2. Estructura secundaria:

   • Disposición espacial de la cadena polipeptídica, mantenida por puentes de hidrógeno.
   • Dos tipos principales:
     • Hélice alfa: Forma enrollada y compacta.

     • Lámina beta: Cadena en forma de zigzag dispuesta en hojas plegadas.

Estructura terciaria:

Describe el plegamiento tridimensional de la proteína, que le da una forma específica.

Puede ser:

• • • Globular: Compacta, soluble en agua (funciones enzimáticas, transporte, hormonales).
    • Fibrosa: Alargada y resistente (estructural).
    • Se estabiliza por:
      • Puentes disulfuro: Entre aminoácidos con azufre.
      • Puentes de hidrógeno.
      • Interacciones hidrofóbicas: Radicales no polares.

      • Interacciones iónicas: Radicales cargados.

        Estructura cuaternaria:

        • Unión de varias cadenas polipeptídicas (protómeros) mediante enlaces no covalentes.
        • Ejemplos:
          • Hemoglobina: Tiene 4 cadenas.
          • Virus de la poliomielitis: 60 unidades proteicas.

Propiedades de las Proteínas

1. Solubilidad:

   • Depende de los radicales de los aminoácidos:
     • Si predominan los hidrófobos, la proteína es insoluble.
     • Si predominan los hidrófilos, la proteína es soluble.
2. Cuando se disuelve, se rodea de agua (capa de solvatación), lo que evita su precipitación.

3. Especificidad:

   • Funcional: Cada proteína realiza una función específica gracias a su estructura.
   • De especie: Las proteínas varían entre organismos, lo que explica el rechazo en trasplantes.

4. Desnaturalización:

   • Pérdida de la estructura terciaria por:
     • Calor: Ejemplo, al cocinar un huevo.
     • Cambios de pH: Ejemplo, permanentes para el cabello.
5. Puede ser reversible (renaturalización) si se restauran las condiciones originales.

6. Capacidad homeostática:

   • Actúan como amortiguadores de pH gracias a su comportamiento anfótero, neutralizando cambios en el medio.

---

Funciones de las Proteínas

Función Estructural

• Función: Forman tejidos y estructuras del cuerpo.
• Ejemplos:
  • Glicoproteínas.
  • Histonas.
  • Queratinas.
  • Elastina.
  • Colágeno.

---

Función de Reserva

• Función: Almacenan nutrientes y energía para el organismo.
• Ejemplos:
  • Ovoalbúmina.
  • Caseína.
  • Zeína.
  • Gliadina.

Función de Transporte

• Función: Transportan moléculas dentro del organismo.
• Ejemplos:
  • Hemoglobina.
  • Hemeritrina.
  • Hemocianina.
  • Seroalbúmina.
  • Transferrina.
  • Lipoproteínas (HDL, LDL, VLDL).

---

Función Enzimática

• Función: Catalizan reacciones químicas en el organismo.
• Ejemplos:
  • Maltasa.
  • Lipasa.
  • Tripsina.
  • Ribonucleasa.
  • Catalasa.

---

Función Hormonal

• Función: Regulan procesos biológicos y funciones corporales.
• Ejemplos:
  • Insulina.
  • Tiroxina.
  • Hormona del crecimiento.

---

Función Defensiva

• Función: Protegen al organismo contra patógenos y sustancias extrañas.
• Ejemplos:
  • γ-globulinas (anticuerpos).
  • Trombina.
  • Fibrinógeno.

---

Función Contráctil

• Función: Permiten el movimiento de músculos y células.
• Ejemplos:
  • Actina.
  • Miosina.
  • Flagelina.

---

Función Homeostática

• Función: Mantienen el equilibrio interno, regulando pH y otros procesos.
• Ejemplos:
  • Trombina.
  • Fibrinógeno.

Electroforesis: Técnica de Separación de Proteínas

Preguntas sobre electroforesis

1. ¿Qué carga tienen todas estas proteínas y hacia qué electrodo han migrado?
   Todas las proteínas tienen carga negativa y han migrado hacia el ánodo (electrodo positivo).

2. ¿Por qué se considera que hay dos α-globulinas y no solo una?
   Porque las α1-globulina y α2-globulina tienen propiedades distintas, lo que indica que pertenecen a grupos diferentes de proteínas con funciones específicas.

La electroforesis es una técnica para separar moléculas, como proteínas, según su peso molecular y carga eléctrica en un gel, actualmente de poliacrilamida. Las moléculas con carga negativa migran hacia el ánodo (positivo) y las positivas hacia el cátodo (negativo). Las más pequeñas y con mayor carga se mueven más rápido, mientras que las grandes y con menor carga avanzan lentamente. Se usan soluciones tampón para mantener un pH estable y evitar alteraciones causadas por la electrólisis.

Proceso:

Preparación del gel: Se utiliza gel de poliacrilamida, que actúa como un filtro tridimensional.

Carga de la muestra: Las moléculas se colocan en el gel, que dificulta su avance según su tamaño y carga.

Aplicación del campo eléctrico: Conectando un ánodo y un cátodo, las moléculas migran según su carga:

1. • Aniónicas (negativas) al ánodo.
   • Catiónicas (positivas) al cátodo.
   • Separación: Las moléculas se separan de manera precisa según su carga y peso molecular.

Actividades sobre Aminoácidos y Electroforesis

• ¿Cuántos carbonos asimétricos tienen los aminoácidos?
  Un único carbono asimétrico (el carbono α), ya que está unido a cuatro grupos diferentes.

• Desarrolla la fórmula del único α-aminoácido que no tiene actividad óptica.
  El único aminoácido que no tiene actividad óptica es la glicina porque no tiene carbono asimétrico. Su fórmula es:

  H₂N-CH₂-COOH

• ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

  Significa que puede comportarse tanto como un ácido (donando protones) como una base (aceptando protones). Este comportamiento se debe a la presencia de un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH₂) en su estructura.

• Un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,5. ¿Qué carga presentará si el pH del medio es 6,5, 4 y 10?

  • pH 6,5 (igual al punto isoeléctrico): Carga neutra (zwitterión).
  • pH 4 (medio ácido): Carga positiva, porque el grupo amino estará protonado (-NH₃⁺).
  • pH 10 (medio básico): Carga negativa, porque el grupo carboxilo estará desprotonado (-COO⁻).

• Desplazamiento en electroforesis:

  • pH 4: Migrará hacia el cátodo (negativo), porque es un catión.
  • pH 10: Migrará hacia el ánodo (positivo), porque es un anión.
  • pH 6,5: No migrará, porque es neutro.

• Si el punto isoeléctrico de la alanina es 6, indica la carga y la estructura si el pH es 6.

  • Carga: Neutra.
  • Estructura:
    Zwitterión: ⁺H₃N-CH(CH₃)-COO⁻

• Indica la carga y estructura química de la alanina si el pH es 2 y 9.

  • pH 2 (medio ácido):

    • Carga: Positiva.
    • Estructura: ⁺H₃N-CH(CH₃)-COOH.

  • pH 9 (medio básico):

    • Carga: Negativa.
    • Estructura: H₂N-CH(CH₃)-COO⁻

Actividad

a. ¿Qué representa?
Representa la estructura general de un aminoácido.

b. Señala los grupos funcionales de que consta:

• Grupo amino: (-NH₂ o -NH₃⁺ según el pH).
• Grupo carboxilo: (-COOH o -COO⁻ según el pH).
• Radical R: Grupo variable que determina el tipo de aminoácido.

c. ¿Qué quiere decir la R?
La R es el radical variable que da a cada aminoácido sus propiedades únicas. Puede ser desde un átomo de hidrógeno (glicina) hasta estructuras complejas.

¿De qué depende la actividad biológica y la especificidad de una proteína?

Depende de su estructura primaria (secuencia de aminoácidos) y de la conformación espacial (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria).

¿Qué enlaces se rompen con el calor? ¿Cómo se llama este proceso? ¿Qué repercusión tiene?

• Enlaces rotos: Puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas.
• Proceso: Desnaturalización.
• Repercusión: La proteína pierde su estructura funcional y, por tanto, su actividad biológica.