El hierro puede estar en el estado de oxidación ferroso (+2) o en el férrico (+3), y las formas correspondientes de hemoglobina se denominan ferrohemoglobina y ferrihemoglobina o metahemoglobina, respectivamente; y solamente la ferrohemoglobina puede captar oxígeno.

Características de la hemoglobina

1) Cada átomo de hierro de los grupos ‘hemo’ reacciona directamente con el oxígeno molecular (O2) y logra fijar una molécula de oxígeno por cada átomo de hierro, de lo que podemos deducir que una molécula de hemoglobina puede transportar cuatro moléculas de oxígeno.

Para que esta reacción ocurra, el hierro debe encontrarse en la forma divalente (Fe2+ o ferroso). Este estado no se modifica cuando el hierro reacciona con la hemoglobina: existe oxigenación y no oxidación de la hemoglobina. Cuando el átomo de hierro es oxidado a su forma trivalente (férrico), como ocurre en la metahemoglobina, no reacciona con el oxígeno, perdiendo la hemoglobina la capacidad de transportarlo. En condiciones normales in vivo, el sistema metahemoglobina reductasa del eritrocito mantiene al hierro de la molécula en estado ferroso.

2) La hemoglobina también se combina con el monóxido de carbono (CO), unión que se realiza, al igual que con el oxígeno, con el hierro. Cada átomo de hierro puede fijar una molécula de monóxido. El producto resultante recibe el nombre de ‘carboxihemoglobina’.

Cada átomo de hierro puede fijar una molécula de monóxido de carbono, compuesto producido por la combustión incompleta del carbono (braseros, estufas, gas de alumbrado, motores a explosión). El monóxido de carbono se combina más fácilmente con la hemoglobina, unas 200 a 300 veces, que el oxígeno. El peligro de la intoxicación con monóxido de carbono radica en el hecho de que la carboxihemoglobina no transporta oxígeno. Si un 30% del total de la hemoglobina circulante está ocupada con monóxido de carbono aparecen las cefaleas y vómitos; si lo está un 50%, la vida peligra; si lo está un 60-70%, se produce la muerte por asfixia.

3) El hierro de la hemoglobina sufre constantemente procesos de oxidación, formándose la metahemoglobina. Ocurre en un 3% del total de la hemoglobina por día. La conversión de una fracción de hemoglobina en metahemoglobina tiene un efecto similar al de la carboxihemoglobina, es decir, pierde la capacidad de transportar oxígeno. En condiciones normales ‘in vivo’ la metahemoglobina es reducida a hemoglobina por acción de la diaforasa del eritrocito, enzima que permite acoplar la NADH2 generada por la gliceraldehído-fosfato-deshidrogenasa en la reacción de Embden-Meyerhoff.

Entre los factores que ocasionan una acumulación excesiva de metahemoglobina se encuentra: a) La metahemoglobinemia hereditaria, por disminución de la actividad de la diaforasa o bien por síntesis de hemoglobinas anormales, y b) La metahemoglobinemia adquirida, que ocurre como resultado de la ingesta de fármacos oxidantes (nitritos, nitratos, derivados de la anilina) y desaparece cuando se suspende la administración de las drogas.

4) La hemoglobina se combina con el dióxido de carbono, produciéndose la carboxihemoglobina. Esta combinación se efectúa con la globina de la molécula, mediante la formación de compuestos carbamínicos, reacción que aumenta considerablemente cuando desciende la saturación con oxígeno.

5) La combinación de la deoxihemoglobina (Hb) con el oxígeno da lugar a la formación de oxihemoglobina (HbO2). Esta combinación es reversible y la proporción de desoxihemoglobina que se transforma en oxihemoglobina al ponerla en contacto con el oxígeno depende de la presión parcial de oxígeno (PO2) del medio que rodea a la molécula. Cuando toda la hemoglobina está como oxihemoglobina, se dice que el contenido de oxígeno de la hemoglobina ha alcanzado la ‘capacidad de oxígeno’ del compuesto, pero cuando el contenido de oxígeno de la sangre es menor que la capacidad de oxígeno, el contenido de oxígeno se expresa en términos de porcentaje de saturación (SO2).

La saturación arterial de oxígeno (SaO2), es la cantidad de oxígeno unida a las moléculas de hemoglobina en relación a la cantidad total de moléculas presente en la sangre arterial. Contenido/ capacidad x 100.

La medición de la saturación arterial de oxígeno requería de métodos invasivos, punción vascular arterial, que hacían difícil su utilización en estudios dinámicos y en estudios poblacionales. Esta limitación se ha superado en la actualidad gracias al advenimiento de métodos no invasivos, como la oximetría de pulso.

La oximetría permite medir la cantidad de hemoglobina que es capaz de unirse reversiblemente al oxígeno [hemoglobina funcional u oxihemoglobina (HbO2)], en relación a la totalidad de hemoglobina presente en sangre (oxihemoglobina, deoxihemoglobina, carboxihemoglobina y metahemoglobina). En la mayoría de circunstancias clínicas la carboxihemoglobina y la metahemoglobina, formas disfuncionales de la hemoglobina, constituyen tan sólo una fracción insignificante de la hemoglobina total. De tal forma que la medición de la saturación arterial de oxígeno puede ser representada por la siguiente fórmula:

La oximetría de pulso mide la fracción de luz transmitida a través de los tejidos. La oxihemoglobina absorbe más luz cerca del infra-rojo (p. ej. 900 nm); mientras que la deoxihemoglobina absorbe más luz roja (p. ej. 660 nm). Por lo tanto, la absorción de luz por la oxihemoglobina y la deoxihemoglobina es diferente en estas dos longitudes de ondas.

Los oxímetros de pulso (figura 1) básicamente están constituidos por dos diodos que emiten luz en forma intermitente, y una célula fotosensitiva, capaz de medir por separado y en forma secuencial la luz transmitida a través de la piel, en el orden de mil veces por segundo. Primero se ilumina el diodo que emite luz roja y luego el diodo que emite luz cerca del infra-rojo y la luz transmitida por los tejidos, en ambas longitudes de onda, son cuantificadas y comparadas por la célula fotosensitiva para determinar el porcentaje de la saturación arterial de oxígeno.