Estructura o Conformación de las Proteínas

La conformación de una proteína es la disposición espacial que adopta la molécula proteica. Las cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH y temperatura, poseen solamente una conformación y ésta es la responsable de las importantes funciones que realizan.

La compleja estructura de las proteínas puede estudiarse a diferentes niveles. A saber: primario, secundario, terciario y cuaternario.

I) Nivel o Estructura Primaria

Viene dada por la secuencia: orden que siguen los aminoácidos de una proteína. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína. La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de los aminoácidos puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente. Como, además, la función de la proteína depende de su estructura, un cambio en la estructura primaria podrá determinar que la proteína no pueda realizar su función.

II) Nivel o Estructura Secundaria

Las características de los enlaces peptídicos imponen determinadas restricciones que obligan a que las proteínas adopten una determinada estructura secundaria. Ésta puede ser en hélice α, hélice de colágeno o en conformación β. Es de destacar que las tres son configuraciones en hélice diferenciándose en el número de aminoácidos por vuelta (n) y en el diámetro de la hélice. En la hélice α, n=4; en la hélice de colágeno, n=3 y en la conformación β, n=2. A continuación estudiaremos solo la hélice α y la conformación β por ser las configuraciones más frecuentes.

a) Estructura en hélice α.

Se trata de la forma más simple y común. En este tipo de estructura la molécula adopta una disposición helicoidal, los restos (R) de los aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice y cada 3,6 aminoácidos ésta da una vuelta completa. Las hélices alfa suelen representarse como cintas retorcidas.

Este tipo de organización es muy estable, porque permite la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo C=O de un aminoácido y el grupo N-H del cuarto aminoácido situado por debajo de él en la hélice. Esto es, entre el C=O del aminoácido n y el H-N del aminoácido n+4.

Conformación β.

Se origina cuando la molécula proteica, o una parte de la molécula, adoptan una disposición en zig-zag. La estabilidad se consigue mediante la disposición en paralelo de varias cadenas con esta conformación, cadenas que pueden pertenecer a proteínas diferentes o ser partes de una misma molécula. De esta manera pueden establecerse puentes de hidrógeno entre grupos C=O y -N-H. Los restos van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo. No obstante, si la molécula presenta próximos entre sí restos muy voluminosos o con las mismas cargas eléctricas se desestabilizará.

Una molécula no tiene que estar constituida exclusivamente por un tipo de conformación. Lo normal es que las moléculas proteicas presenten porciones con hélices α, otras partes con conformaciones β y partes que no tienen una conformación definida y que se llaman zonas irregulares.

III) Nivel o Estructura Terciaria

Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la molécula adopte una estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria. Los pliegues que originan la estructura terciaria se deben a ciertos aminoácidos, como: la prolina, la serina y la isoleucina, que distorsionan la hélice generando una curvatura.

La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de las siguientes interacciones:

1. Enlaces o puentes de hidrógeno.
2. Interacciones ácido base.
3. Puentes disulfuro.

Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular.

Las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas. Por ejemplo, tienen esta conformación: la beta-queratina, el colágeno y la elastina.

Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son globulares las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con función transportadora.

Las proteínas globulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa-hélices y conformaciones beta, pero las conformaciones beta suelen disponerse en la periferia y las hélices alfa en el centro de la molécula. Además, las proteínas globulares se doblan de tal manera que, en solución acuosa, sus restos hidrófilos quedan hacia el exterior y los hidrófobos en el interior y, por el contrario, en un ambiente lipídico, los restos hidrófilos quedan en el interior y los hidrófobos en el exterior.

IV) Estructura Cuaternaria

Cuando varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen según lo que llamamos estructura cuaternaria. También se considera estructura cuaternaria la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar edificios macromoléculares complejos.

Desnaturalización de las Proteínas

Las alteraciones de la concentración, del grado de acidez, de la temperatura (calor); pueden provocar la desnaturalización de las proteínas. La desnaturalización es una pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles tipo puente de hidrógeno, Van der Waals, etc. y en realidad no afecta a los enlaces peptídicos y por tanto a la estructura primaria. Sin embargo al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica.

En las proteínas globulares, solubles en agua, la desnaturalización está acompañada de una pérdida de la solubilidad y la consiguiente precipitación de la disolución.

Puede existir una renaturalización casi siempre, excepto cuando el agente causante de la desnaturalización es el calor (coagulación de la leche, huevos fritos, «permanente» del cabello, etc.).