Enlace Peptídico

El enlace peptídico es un enlace polar estable que no se rompe por hidrólisis. No posee rotación debido a la forma en que se comparten los electrones. Es la unión de varios aminoácidos.

Colágeno

El colágeno está formado por fibras de colágeno de triple hélice denominadas tropocolágeno.

Desnaturalización de Proteínas

Las proteínas pierden su función cuando se exponen a calor, pH extremo, solventes orgánicos o detergentes. Las características de la proteína, el tiempo y la intensidad de la acción determinan el efecto del agente.

Renaturalización

La renaturalización ocurre de forma natural en algunas proteínas globulares que son liberadas del ambiente de estrés.

Enzimas

Las enzimas son catalizadores biológicos con gran poder catalítico y especificidad. Casi todas son proteínas y participan en reacciones específicas. Actúan con mayor eficacia sobre el sustrato natural que sobre los análogos. Las enzimas poco específicas, como la quimotripsina, son digestivas. Poseen una conformación estable.

Los factores que influyen sobre la actividad enzimática son:

• pH
• Temperatura
• Cofactores y coenzimas

Las enzimas no afectan el equilibrio de la reacción.

Cofactor

Componente químico adicional, comúnmente iónico.

Coenzima

Complejo orgánico u organometálico.

Grupo Prostético

Coenzima o cofactor que se encuentra unido a la enzima.

Holoenzima

Enzima unida a su cofactor o grupo prostético.

Entropía

El cambio de entropía favorece el aumento de la velocidad de reacción. La entropía es disminuida por las enzimas.

Mecanismo de Acción

Para que la reacción química tenga lugar, las moléculas de los reactantes deben chocar con una energía y orientación adecuadas. Las enzimas permiten que los reactantes (sustrato) se unan a su centro activo con una orientación óptima para que se produzca la reacción y modifican las propiedades químicas del sustrato, debilitando enlaces y facilitando otros.

Proteína Alostérica

Proteína multimérica con múltiples sitios de unión para un ligando, de modo que la unión de ese ligando a un sitio afecta la unión de otro ligando en otros sitios.

Enzima Alostérica

Enzima cuya actividad es regulada por la unión no covalente de un metabolito específico a un sitio distinto del sitio activo.

Efecto Homotrópico

Debido a las interacciones alostéricas entre ligandos idénticos.

Efecto Heterótropo

Debido a las interacciones alostéricas entre ligandos diferentes.

Cooperatividad

Puede ser positiva (nH > 1,0) o negativa (nH < 1,0) (nH índice de cooperatividad o coeficiente de Hill).

Orden de Reacción

Orden Cero

La velocidad de formación del producto es independiente de la concentración del sustrato (v = k).

Primer Orden

La velocidad de formación de los productos es directamente proporcional a la concentración de un sustrato (v = k[A]).

Segundo Orden

La velocidad de formación del producto depende de la concentración de dos sustratos (como en una reacción de condensación).

Cinética Enzimática

Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Proporciona información sobre el mecanismo de la reacción catalítica y la especificidad. En muchos casos, no es necesario purificar o aislar la enzima. La medida siempre se realiza en condiciones óptimas. La velocidad de reacción observada es la máxima y se determina por la aparición de productos o la desaparición de reactantes. Se obtiene una curva de avance de la reacción. Luego de que se consume el sustrato, se mide la velocidad inicial (igual a la pendiente de la curva de avance cercana a 0). Se considera que la concentración del sustrato es constante y no es necesario considerar la reacción inversa.

[S] Baja

(Concentración de sustrato inicial) La velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración del sustrato. La reacción es de primer orden.

[S] Alta

La enzima está saturada por el sustrato. La velocidad no depende de S. La reacción es de orden cero y la velocidad tiende a alcanzar el valor de velocidad máxima.

KM

Proporciona una idea de la afinidad de la enzima por el sustrato (a menor KM, mayor afinidad). El KM del sustrato es menor que el de los sustratos análogos.

Velocidad Catalítica

Está limitada solo por la velocidad de encuentro en solución (colisiones moleculares) entre el sustrato y la enzima.

Factores que Influyen en la Actividad Enzimática

• pH
• Temperatura
• Cofactores y coenzimas

Ejemplos de Enzimas

• Sacarasa: Rompe el enlace β-glucosídico de la sacarosa o compuestos similares.
• Pepsina: Enzima digestiva que actúa en ambientes ácidos.

Cofactores y Coenzimas

• Cofactor: Componente químico adicional, comúnmente iónico.
• Coenzima: Complejo orgánico u organometálico.
• Grupo Prostético: Coenzima o cofactor unido fuertemente a la enzima.

Intermediario y Paso Limitante de la Reacción

• Intermediario: Cualquier especie con un tiempo de vida media determinado en el proceso de catálisis de la enzima.
• Paso Limitante de la Reacción: El que posee el mayor nivel de energía en el diagrama de reacción.

Energía de Activación

(Ea) o energía del estado de transición (_G‡), se relaciona con la velocidad de la reacción: Donde k es la cte. de Boltzman, h la cte. de Plank Entropia El cambio en entropia favorece el incremento en la velocidad de reaccion. Mientras mayor sea el cambio en entropia, mayor sera el incremento en la velocidad de reaccion y por lo general se dice que la entropia es disminuida por las enzimas Proteina (generalmente multimerica) con multiples sitios de union para un ligando, tal que la union de ese ligando a un sitio afecta la union de otro ligando en otro de los sitios Enzima alosterica: Enzima cuya actividad es regulada por union no covalente de un metabolito especifico a un sitio distinto del sitio activo Además del centro activo, posee otro espacio donde se enlaza de modo reversible y no covalente el efector o modulador. Tanto la inhibición como la activación son reversibles. El agente modificador actúa uniéndose a la E en un sitio diferente al sitio catalítico Estas Enzimas Alostéricas, además del sitio catalítico, presentan otros sitios reguladores donde se unirán moléculas que actúan sobre su AE. Modificacion enzimática inmediata, coportamiento cinético sigmoideo, poseen 2 o mas sitios reguladores y son homo y hetero Ejemplos hexoquinasa fosfofructoqinasa y piruvato quinasa (via glicolitica) acetilcoa carboxilada (biosíntesis de lípidos) aspartato transcarbamilasa (biosíntesis de nucleótidos pirimidinicos) glutamato deshidrogenasa (degradación de aa) citrato sintetasa isocitrato y a cetuglurato deshidrogenasa (ciclo de Krebs)