Enlace Peptídico

Enlace polar estable que se rompe por hidrólisis. No posee rotación debido a la forma en que se comparten los electrones. Es la unión de varios aminoácidos.

Colágeno

Formado por fibras de colágeno en triple hélice denominadas tropocolágeno.

Desnaturalización de Proteínas

Pierden su función al exponerse a calor, pH extremo, solventes orgánicos o detergentes. Depende del agente, las características de la proteína y el tiempo e intensidad de acción.

Renaturalización

Ocurre de manera natural en algunas proteínas globulares que son liberadas del ambiente de estrés.

Enzimas

Son catalizadores biológicos con gran poder catalítico y especificidad. Casi todas son proteínas y participan en reacciones específicas. Actúan con mayor eficacia sobre el sustrato natural que sobre los análogos. Poseen una conformación estable. Los factores que influyen sobre su actividad son pH, temperatura y cofactores/coenzimas.

Cofactor

Componente químico adicional, comúnmente iónico.

Coenzima

Complejo orgánico u organometálico.

Grupo Prostético

Coenzima o cofactor que se encuentra unido a la enzima.

Holoenzima

Enzima unida a su cofactor o grupo prostético.

Entropía

El cambio de entropía favorece el aumento de la velocidad de reacción. La entropía es disminuida por las enzimas.

Mecanismo de Acción

Para que la reacción química tenga lugar, las moléculas de los reactantes deben chocar con una energía y orientación adecuadas. Las enzimas permiten que los reactantes (sustrato) se unan a su centro activo con una orientación óptima para que la reacción se produzca y modifican las propiedades químicas del sustrato, debilitando enlaces y facilitando otros.

Proteína Alostérica

Proteína multimérica con múltiples sitios de unión para un ligando, de modo que la unión de ese ligando a un sitio afecta la unión de otro ligando en otros sitios.

Enzima Alostérica

Enzima cuya actividad es regulada por la unión no covalente de un metabolito específico a un sitio distinto del sitio activo.

Efecto Homotrópico

Debido a las interacciones alostéricas entre ligandos idénticos.

Efecto Heterótropo

Debido a las interacciones alostéricas entre ligandos diferentes.

Cooperatividad

Puede ser positiva (nH > 1,0) o negativa (nH

Orden Cero

La velocidad de formación de producto es independiente de la concentración de sustrato: v = k.

Primer Orden

La velocidad de formación de los productos es directamente proporcional a la concentración de un sustrato: v = k[A].

Segundo Orden

La velocidad de formación del producto depende de la concentración de dos sustratos (como en una reacción de condensación).

Cinética Enzimática

Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Proporciona información sobre el mecanismo de la reacción catalítica y la especificidad. En muchos casos, no es necesario purificar o aislar la enzima. La medida siempre se realiza en condiciones óptimas. La velocidad de reacción observada es la máxima y se determina por la aparición de productos o desaparición de reactantes. Se obtiene una curva de avance de la reacción. Luego de que se consume el sustrato, se mide la velocidad inicial (igual a la pendiente de la curva de avance cercana a 0). Se considera la concentración del sustrato constante y no es necesario considerar la reacción inversa.

[S] Baja

La velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración de sustrato. La reacción es de primer orden.

[S] Alta

La enzima está saturada por el sustrato. La velocidad no depende de S. La reacción es de orden cero y la velocidad tiende a alcanzar el valor de velocidad máxima.

KM

Entrega una idea de la afinidad de la enzima por el sustrato (a menor KM, mayor afinidad). El KM del sustrato es menor que el de los sustratos análogos.

Velocidad Catalítica

Está delimitada solo por la velocidad de encuentro en solución (colisiones moleculares) entre el sustrato y la enzima.

Enzimas: Catalizadores Biológicos de Gran Interés

Determinan las pautas de las reacciones químicas. Gran poder catalítico y especificidad. La catálisis tiene lugar en un centro específico de la enzima llamado centro activo. Casi todas las enzimas conocidas son proteínas. La enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre las enzimas poco específicas están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo. No afectan el equilibrio (5 a 17 órdenes de magnitud).

Factores

Que influyen de manera más directa sobre la actividad de una enzima: pH, temperatura y cofactores-coenzimas.

Sacarasa

Es muy específica y rompe el enlace β-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para la enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos.

Pepsina

Es una enzima digestiva, su ambiente es ácido y, por lo tanto, debe tener un pH óptimo a valores muy bajos.

Cofactor

Un componente químico adicional, comúnmente iónico.

Coenzima

Un complejo orgánico u organometálico.

Grupo Prostético

Es una coenzima o cofactor que se encuentra unido muy fuertemente a la enzima.

Holoenzima

Es una enzima unida a su cofactor o grupo prostético.

Intermediario

De la reacción es cualquier especie que posea un tiempo de vida media determinado en el proceso de catálisis de la enzima.

Paso Limitante de la Reacción

Es aquel que posee el mayor nivel de energía en el diagrama de reacción.

Energía de Activación

(Ea) o energía del estado de transición (_G‡), se relaciona con la velocidad de la reacción: Donde k es la cte. de Boltzman, h la cte. de Plank Entropia El cambio en entropia favorece el incremento en la velocidad de reaccion. Mientras mayor sea el cambio en entropia, mayor sera el incremento en la velocidad de reaccion y por lo general se dice que la entropia es disminuida por las enzimas Proteina (generalmente multimerica) con multiples sitios de union para un ligando, tal que la union de ese ligando a un sitio afecta la union de otro ligando en otro de los sitios Enzima alosterica: Enzima cuya actividad es regulada por union no covalente de un metabolito especifico a un sitio distinto del sitio activo Además del centro activo, posee otro espacio donde se enlaza de modo reversible y no covalente el efector o modulador. Tanto la inhibición como la activación son reversibles. El agente modificador actúa uniéndose a la E en un sitio diferente al sitio catalítico Estas Enzimas Alostéricas, además del sitio catalítico, presentan otros sitios reguladores donde se unirán moléculas que actúan sobre su AE. Modificacion enzimática inmediata, coportamiento cinético sigmoideo, poseen 2 o mas sitios reguladores y son homo y hetero Ejemplos hexoquinasa fosfofructoqinasa y piruvato quinasa (via glicolitica) acetilcoa carboxilada (biosíntesis de lípidos) aspartato transcarbamilasa (biosíntesis de nucleótidos pirimidinicos) glutamato deshidrogenasa (degradación de aa) citrato sintetasa isocitrato y a cetuglurato deshidrogenasa (ciclo de Krebs)